Verschiedene Wege zur Hydrolyse von Proteinen
Experimente:
Versuch: Verschiedene Wege zur Hydrolyse von Proteinen
Proteine (z. B. Ovalbumin oder gekochtes Fischfleisch) werden unter
Wasseranlagerung in ihre Bausteine (letztlich Aminosäuren) zerlegt (hydrolysiert).
Der erste Versuchsteil zeigt, dass einfaches Kochen in Wasser zur Hydrolyse nicht
ausreicht. Konzentrierte Mineralsäure (i. a. Salzsäure) hilft schon eher
(Protonenkatalyse). So wird zum Beispiel Maggi(R) hergestellt. Da man die Lösung mit
Natronlauge neutralisiert, erhält man ein stark salzhaltiges Produkt.
Aber auch hier ist starkes Erwärmen nötig. Für ausreichend rasche Umsätze muss die
Temperatur sogar über 100 °C liegen. Deshalb ist die Erhöhung des Drucks
notwendig.
In heißer Kalilauge gelingt die Hydrolyse bei Normaldruck. Damit kann man sogar
Haarproteine zerlegen. Deshalb sind NaOH oder KOH Bestandteile von Produkten
wie "Rohrfrei".
Besonders wirksam (und dabei noch bei Raumtemperatur) sind Proteasen, die im
Magensaft oder in der Pankreasenzym-Mischung ("Pankreatin", Fa. Merck) enthalten
sind.
Der Nachweis der Proteinhydrolyse gelingt nicht mit Ninhydrin, da alle natürlichen
Proteine wegen verunreinigender Aminosäuren von vornherein diese Reaktion zeigen.
Außerdem entstehen vor allem Peptide.
Deshalb erfolgt der Nachweis durch Freisetzung von zuvor durch das Protein
adsorbiertem Farbstoff (Kongorot). Möglich ist auch die Klärung einer denaturierten
Proteinsuspension. Ein anderes Verfahren des experimentellen Chemieunterrichts
nutzt einen entwickelten und fixierten Farbfilm, dessen Emulsion auf Gelatine basiert.
Diese Versuche zeigen die Bedeutung der Katalyse und machen die Funktion von Biokatalysatoren deutlich. Bei den Proteasen wird zusätzlich die Abhängigkeit der jeweiligen Enzymreaktion vom pH-Wert erkennbar.
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