Verschiedene Wege zur Hydrolyse von Proteinen

Experimente:
Versuch: Verschiedene Wege zur Hydrolyse von Proteinen


Proteine (z. B. Ovalbumin oder gekochtes Fischfleisch) werden unter Wasseranlagerung in ihre Bausteine (letztlich Aminosäuren) zerlegt (hydrolysiert).
Der erste Versuchsteil zeigt, dass einfaches Kochen in Wasser zur Hydrolyse nicht ausreicht. Konzentrierte Mineralsäure (i. a. Salzsäure) hilft schon eher (Protonenkatalyse). So wird zum Beispiel Maggi(R) hergestellt. Da man die Lösung mit Natronlauge neutralisiert, erhält man ein stark salzhaltiges Produkt.
Aber auch hier ist starkes Erwärmen nötig. Für ausreichend rasche Umsätze muss die Temperatur sogar über 100 °C liegen. Deshalb ist die Erhöhung des Drucks notwendig.
In heißer Kalilauge gelingt die Hydrolyse bei Normaldruck. Damit kann man sogar Haarproteine zerlegen. Deshalb sind NaOH oder KOH Bestandteile von Produkten wie "Rohrfrei".
Besonders wirksam (und dabei noch bei Raumtemperatur) sind Proteasen, die im Magensaft oder in der Pankreasenzym-Mischung ("Pankreatin", Fa. Merck) enthalten sind.

Der Nachweis der Proteinhydrolyse gelingt nicht mit Ninhydrin, da alle natürlichen Proteine wegen verunreinigender Aminosäuren von vornherein diese Reaktion zeigen. Außerdem entstehen vor allem Peptide.
Deshalb erfolgt der Nachweis durch Freisetzung von zuvor durch das Protein adsorbiertem Farbstoff (Kongorot). Möglich ist auch die Klärung einer denaturierten Proteinsuspension. Ein anderes Verfahren des experimentellen Chemieunterrichts nutzt einen entwickelten und fixierten Farbfilm, dessen Emulsion auf Gelatine basiert.

Diese Versuche zeigen die Bedeutung der Katalyse und machen die Funktion von Biokatalysatoren deutlich. Bei den Proteasen wird zusätzlich die Abhängigkeit der jeweiligen Enzymreaktion vom pH-Wert erkennbar.


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Letzte Überarbeitung: 02. Juli 2001, Dagmar Wiechoczek