Experimente:
Versuch: Fällung von Proteinen durch verschiedene Einflüsse
Versuch: Von der Milch zur Molke
Versuch: Denaturierung der Molkenproteine

Die Proteine werden nach ihrem äußeren Erscheinungsbild in zwei große Gruppen eingeteilt, den globulären oder Sphäroproteinen und den fibrillären oder Skleroproteinen.

Sphäroproteine
Dieser Gruppe gehören alle Proteine an, deren Tertiärstruktur kugelförmig oder ellipsoid ist, und die im Gegensatz zu den Skleroproteinen in Wasser oder Salzlösung löslich sind. Wichtige Proteine dieser Gruppe sind z. B. die Albumine und die Globuline (latein.: globulus = Kügelchen), die auch in der Milch vorkommen sowie die Prolamine, die Bestandteil von Getreideproteinen sind.
Die Globuline sind im Gegensatz zu den Albuminen in reinem Wasser unlöslich, dagegen in verdünnter Lösung von Neutralsalzen (z. B. in 10 %iger Kochsalzlösung) und Alkalien leicht löslich. Durch 20-50 %ige Sättigung mit Ammoniumsulfat kann man sie aus ihren Lösungen ausfällen.
Albumine kommen vor allem im Tierreich vor, so enthält Kuhmilch z. B. a-Lactalbumin. Als wichtiges Globulin der Kuhmilch ist b-Lactoglobulin zu nennen. Beide Proteine sind Fraktionen der Molkenproteine.

Skleroproteine
Zu dieser Gruppe gehören alle Proteine, die eine Stützfunktion im Organismus ausüben. Sie sind in Wasser unlöslich und weisen eine Faserstruktur auf, weswegen sie auch als fibrilläre Proteine, Linear- oder Faserproteine bezeichnet werden. Wichtige Vertreter dieser Gruppe sind die Keratine der Haare, Nägel, Federn und der Wolle, das Seidenfibroin, die Kollagene von Stütz- und Bindegewebe, Haut, Knochen und Knorpel sowie die ebenfalls im Bindegewebe vorkommenden Elastine.

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