Bild 1: Verkehrt herum gekochte Eier – links im Bild
(Foto: Schorn)

Dieses Einstiegsbild ist gut geeignet für ein Kochformat des deutschen Fernsehens, bei dem es darum geht, fertige Gerichte, die in einer Box serviert werden, nur anhand der Verkostung und des Aussehens in einer Originallokation (der Ort, von dem das Gericht stammt) nachzukochen.

Oder man nutzt es für ein sogenanntes Kopfballexperiment, bei dem man Geräte und Chemikalien vorgestellt bekommt, mit deren Hilfe man solch ein Ei zubereiten soll.

Tipps zum Zubereiten von perfekt gekochten Eiern findet man an vielen Stellen [1]. Hier geht es meist darum, dass man für das Zubereiten des perfekten Eis den Umfang des Eis, die Starttemperatur und Kerntemperatur (Dottertemperatur) des fertigen Eis, sowie die Abhängigkeit der Siedetemperatur des Kochwassers von der Höhenlage über N.N. berücksichtigt [4]. Die Chemie der Zubereitung von Eiern gelangte in den letzten Jahren durch die Mode des Garens auf kleiner Flamme [2] bis in die „Haut Cuisine“ z. B. des Hotels Regent Berlin [5]. Dort nutzte der Sternekoch Christian Lohse die Kenntnisse aus der Wissenschaft [7] und entwickelte aus einem häuslichen Rezept für „Verlorene Eier“ verschiedene Varianten des Onsen-Eis, wie es im Bild 1b links in der Petrischale zu sehen ist [6]. Onsen ist übrigens die japanische Bezeichnung für heiße Quellen mit einer Wassertemperatur zwischen 60-70 °C.

Bild 2: Ein Onsen-Ei in der linken Petrischale. In der rechten Schale befindet sich bei gleicher Temperatur gegartes Eiweiß
(Foto: Schorn)

Wie kann man aber solche Eier herstellen?
Die Suche nach der Antwort unterteilt sich in zwei Bereiche:

1. Warum bleibt ein Teil des Onsen-Eis eher flüssig, während der andere Teil fest wird?

Hierzu kann man in Anlehnung an die oben genannten Rezepte oder Anleitungen die Entstehung des Onsen-Eis im Experiment nachvollziehen. Es wird die Verfestigung von Eigelb und Eiweiß in Abhängigkeit von der Temperatur getrennt untersucht.

Experiment 1: Gerinnungstemperatur von Eiweiß und Eigelb (variiert nach [7]) Geräte: vier Bechergläser (250 mL), Thermometer, Leitungswasser, zwei Hühnereier, Wasserkocher oder Heizplatte mit Thermostatregulierung. Durchführung: Man bereitet vier Bechergläser mit 150 mL Wasser unterschiedlicher Temperaturen vor. Becherglas für Eigelb zwischen 65-70 °C. Becherglas für Eiweiß zwischen 65-70 °C. Becherglas für Eigelb zwischen 75-80 °C. Becherglas für Eiweiß zwischen 75-80 °C. Die rohen Hühnereier werden aufgeschlagen und das Eiklar vom Eigelb getrennt. Das Eigelb wird in Becherglas 1.1. und 2.1., das Eiweiß in Becherglas 1.2. und 2.2. gegeben. Bild 3: Eigelb und Eiklar für unterschiedlich temperierte Wasserbäder; links 65-70 °C, rechts 75-80 °C (Foto: Schorn) Beobachtung: Nach einer Zeit von 1 h und 20 min ergibt sich folgendes Bild. Bild 4: Eiweiß und Eigelb nach dem Erwärmen in Bechergläsern (Foto: Schorn) Das Eigelb im linken Becherglas bei niedriger Temperatur hat eine feste Haut bekommen, ist aber immer noch relativ flüssig, während das Eigelb im rechten Becherglas bei hoher Temperatur komplett fest ist. Das Eiweiß im linken Becherglas bei niedriger Temperatur ist milchig aber noch komplett flüssig, während das Eiweiß im rechten Becherglas bei hoher Temperatur vollständig verfestigt ist. Auch wenn man die Bestandteile aus den Bechergläsern holt, kann man die Konsistenz durch Drücken und Schneiden bestätigen. Bild 5: Testen der Konsistenz von Eiweiß und Eigelb nach der Temperaturbehandlung (Foto: Schorn) Ergebnis: Eigelb gerinnt über eine längere Zeit des Erwärmens schon bei niedrigen Temperaturen im Bereich von 65-70 °C, während Eiweiß zum Gerinnen eine um ca. 10 °C höhere Temperatur benötigt.

Warum werden Eiklar und Eigelb bei unterschiedlichen Temperaturen fest?
Der Prozess der hier zugrunde liegt, wird Denaturierung genannt und beschreibt eine dauerhafte Strukturveränderung von Proteinen, die durch unterschiedliche Faktoren herbeigeführt werden kann. Hier liegt es an der Temperatur bei der sich die unterschiedlichen Proteine von Eiklar und Eigelb verfestigen.

Protein	Proteinanteil im Eiklar [%]	Denaturierungs-temperatur [°C]	Strukturelle Hinweise
Ovalbumin	58	77	Sphäroprotein mit Kugelform; besteht aus 385 Aminosäure-Bausteinen; denaturiert bereits durch kräftiges Schlagen, z. B. mit dem Schneebesen, an der Grenzfläche zu Luft
S-Ovalbumin	variabel	85	Hitzestabile Form des Ovalbumins; bildet sich auf natürliche Weise bei der Lagerung und beim Erhitzen; entsteht aus Ovalbumin;
Ovotransferrin	13	60	Kugelförmiges Sphäroprotein; besteht aus 686 Aminosäuren
Ovomucoid	11	hitzestabil	Enthält an Asparagin-Reste gebundene Monosaccharide; verfügt über einen hohen Anteil an Disulfidbrücken
Ovomucin	3,5	70	Relativ kleines Protein; schließt sich zu faserartigen Strukturen zusammen; bedingt die hohe Viskosität der zähen Eiklar-Schicht

Tabelle 1: Übersicht der Inhaltsstoffe von Eiklar [3]

Bei einem Vergleich der Proteinanteile in Eiklar und Eiweiß wird deutlich, dass der Anteil an Ovotransferrin, das schon bei 60 °C denaturiert, im Eiklar nur 13 % ausmacht. Hingegen ist der Anteil an Ovotransferrin und anderen Proteinen, die schon bei niedriger Temperatur denaturieren im Eigelb höher, sodass das Eigelb schon im Temperaturbereich von 65-70 °C anfängt zu denaturieren [3].

Interessant ist hierbei, dass die Gerinnung des Eigelbs sehr stark von der Zeit abhängt [7]. Deshalb werden die Onsen-Eier auch mindestens 45 Minuten in einem Wasserbad bei 64,5 °C gegart [11].

2. Wie gelangt beim umgekehrt gekochten Ei das Eigelb nach außen und das Eiklar nach innen?

Experiment 2: Trennung von Eiklar und Eigelb durch Zentrifugation Materialien: Hühnerei, Nylonstrumpf oder Nylonstrumpfhose, Schere, Metalldraht oder Schnur, Klebefilm. Bild 6: Materialien für die Eizentrifuge (Foto: Schorn) Durchführung: 1. Das rohe Ei mit einer starken Lampe (Handy geht auch) durchleuchten. Das Eiklar im Rand lässt das Licht durch. Bild 7: Durchleuchtetes Ei vor nach dem Zentrifugieren (Foto: Schorn) 2. Das rohe Ei wird vorsichtig vollständig mit Klebefilmstreifen beklebt. Dies dient dazu, um die Schale vor dem Zerbrechen zu schützen. Bild 8: Beklebtes Ei (Foto: Schorn) 3. Den Nylonstrumpf in der Mitte mit einem Knoten versehen. 4. Das beklebte Ei wird in den Strumpf bis zum Knoten hineingeschoben und auf der knotenabgewandten Seite mit einem Metalldraht oder einer Schnur (soll sich später wieder öffnen lassen) in dem Strumpf fixiert. Bild 9: Fertige Eizentrifuge mit Ei (Foto: Schorn) 5. Die beiden Enden des Strumpfes fest greifen und vor dem Körper stark in eine Richtung, wie beim Seilspringen, drehen. Das Ei anschließend zurückdrehen lassen. Das ganze 5-10 Mal wiederholen. Hierbei kommt es darauf an, dass sich das Ei sehr schnell um die eigene Achse dreht. Das gelingt am besten, indem man den Strumpf nach dem Eindrehen kräftig aber gefühlvoll (es ist ja immer noch ein rohes Ei) mit beiden Händen auseinanderzieht. 6. Das rohe Ei mit der Lampe (Handy geht auch) erneut testen. Das Ei sollte nur noch rotes Licht durchscheinen lassen. Bild 10: Ei nach dem Zentrifugieren (Foto: Schorn) 7. Das Metallband oder die Schnur auf der einen Seite des Strumpfes entfernen und das Ei aus dem Strumpf herausnehmen. 8. Das Ei (mit den Klebestreifen) zusammen mit einem nicht geschleuderten Ei zum Vergleich 15 Minuten kochen. 9. Anschließend das Ei vorschichtig vom Klebefilm befreien und schälen. Guten Appetit. Ergebnis: Das Eigelb ist von innen nach außen gelangt, während das Eiweiß an die Stelle des Eigelbs getreten ist. Bild 11: Zwei halbe Eier im Vergleich. Links das geschleuderte Ei (Foto: Schorn)

Die Stofftrennung könnte an der unterschiedlichen Dichte von Eigelb und Eiweiß liegen. Durch die Behandlung des Eis in der Strumpfschleuder wirken auf die Stoffe Zentrifugalkräfte, die zu einer Auftrennung der Stoffe unterschiedlicher Dichte führen müssten. In der Lebensmittelchemie erfolgt die Auftrennung der Inhaltsstoffe von Eiern in Ultrazentrifugen, die durch höhere Geschwindigkeiten eine sehr genaue Auftrennung erreichen können [10].

Experiment 3: Eigelb und Eiweiß in einer Handzentrifuge Materialien: Handzentrifuge mit passenden Zentrifugengläsern, Hühnerei, Bechergläser und Tropfpipetten. Bild 12: Materialien für das Zentrifugieren (Foto: Schorn) Durchführung: Eigelb und Eiweiß voneinander trennen und mit den Tropfpipetten in die Zentrifugengläser geben. Die Schichtung so vornehmen, dass das Eigelb über dem Eiweiß liegt. Darauf achten, dass beide Zentrifugengläser mit dem gleichen Volumen gefüllt sind, sodass es bei der Rotation der Zentrifuge keine Unwucht gibt. Anschließend die Handzentrifuge 5 min (vergleichbar wie in der Eierschleuder bei Experiment 2) auf höchster Umdrehung rotieren lassen. Bild 13: Zwei Zentrifugengläser im Becherglas mit Eigelb auf Eiweiß geschichtet (Foto: Schorn) Bild 14: Zentrifuge im Einsatz (Foto: Schorn) Ergebnis: Es hat nur eine geringe Vermischung von Eiklar und Eigelb stattgefunden. Eine Umschichtung der beiden Schichten kann nur in Ansätzen beobachtet werden. Bild 15: Ei nach dem Zentrifugieren (Foto: Schorn)

Diese Beobachtung kann man erklären, wenn man die Dichte von Eigelb und Eiklar als Stoffgemisch näherungsweise berechnet. Hierzu benötigt man die Anteile der einzelnen Inhaltsstoffe, sowie die jeweiligen Dichten.

Das Eigelb macht 33 %, das Eiklar 57 % des Gesamteis aus [8]. Die jeweilige Zusammensetzung kann man den beiden folgenden Tabellen entnehmen.

Name des Bestandteils	Prozentualer Anteil [%]	Dichte [g/cm³]
Wasser	88	0,997
Proteine (Hauptanteil Ovalbumin)	10	1,04 (in wässriger Lösung)
Kohlenhydrate (Hauptanteil Glukose)	0,9	1,54
Lipide	0,1	0,9
Mineralstoffe (Natrium- und Kaliumsalze am häufigsten)	1	2,16 (für Natriumchlorid)

Tabelle 2: Bestandteile von Eiklar [3;9;10]

Name des Bestandteils	Prozentualer Anteil [%]	Dichte [g/cm³]
Wasser	49	0,997
Eiweiß (Hauptanteil Ovomucoid)	16	1,04 (analog zu Ovalbumin)
Fett	33	0,9
Kohlenhydrate	1	1,54
Mineralstoffe (Natrium- und Kaliumsalze am häufigsten)	1	2,16 (für Natriumchlorid)

Tabelle 3: Bestandteile von Eigelb [3;9;10]

Zur Berechnung der Dichte eines Stoffgemisch d_mi kann man in Anlehnung an den Tipp des Monats 261 die Summe der Produkte aus Massenanteil mi und dessen Dichte di geteilt durch die Gesamtmasse mG des Gemischs nach Formel (1) berechnen.

(1) d_mi = ∑m_i · di / m_G

Verwendet man die Formel zur Berechnung der Gesamtdichte von Eigelb bzw. Eiweiß (eine Volumenkontraktion, die bei ineinander gelösten Stoffgemischen auftritt, bleibt unberücksichtigt), so ergibt sich für das Eigelb eine kleinere Dichte 0,98 g/cm³ als für das Eiweiß 1,01 g/cm³.

Dies erklärt die geringe Durchmischung der beiden Schichten bei einer reinen Zentrifugation.

Warum findet dennoch ein Austausch von Eigelb und Eiweiß in der sogenannten Ei-Schleuder statt?
Hierzu kann man das folgende physikalische Experiment durchführen.

Experiment 4: Ein aufgeschlagenes Ei im rotierenden Glas Materialien: Experimentiermotor mit einem rotierenden Becher, Kunststoffbecher und kleines Becherglas für die Flüssigkeiten, rohes Ei. Bild 16: Aufbau für die Untersuchung der Rotation eines rohen Eis (Foto: Schorn) Durchführung: 1. Man schlägt das rohe Ei auf und lässt es in das kleine Becherglas gleiten, sodass das Eigelb noch intakt ist. Anschließend reguliert man die Rotationsgeschwindigkeit des Bechers langsam bis zu einer maximalen Umdrehung von 450 U/min und lässt das Ei 3 min rotieren. 2. Nach der Beobachtung und dem Anhalten des Motors zersticht man mit einem Löffel das Eigelb und reguliert die maximale Umdrehung wieder bis 450 U/min und lässt das Ei 3 min rotieren. Beobachtung: 1. Das Eigelb und das Eiklar werden durch die Rotation an die Glaswand gedrückt und steigen dort bis zur Hälfte des Glases hoch. Nach dem Anhalten des Motors kommt das Eigelb wieder in der Mitte des Eiklars zu liegen. Bild 17: Rotiertes Ei mit intaktem Eigelb (Foto: Schorn) 2. Das Eigelb und das Eiklar werden durch die Rotation an die Glaswand gedrückt und steigen dort bis zur Hälfte des Glases hoch. Nach dem Anhalten des Motors befindet sich das Eigelb am Rand des Becherglases und verlangsamt seine Rotationsgeschwindigkeit relativ zum Eiklar sehr stark. Das Eiklar dreht sich im Rotationsmittelpunkt des Becherglases noch länger weiter. Dort ist zum Teil eine Wirbelbildung zu erkennen. Bild 18: Sich ausdrehendes Ei. In der Mitte ist das z.T. verwirbelte Eiklar zu erkennen. (Foto: Schorn) Ergebnis: Nur wenn die Haut des Eigelbs zerstört wurde, gelangt das Eigelb an die Becherglaswand und das Eiklar befindet sich in der Mitte des rohen Hühnereis. Besonders zu bemerken ist, dass dieser Effekt besonders beim Abbremsen der Rotation zu erkennen ist. Startet man die Rotation erneut, so werden Eiklar und Eigelb wieder gleichermaßen an die Becherglaswand gedrückt. Eine Schichtung ist dort auch bei niedriger Drehzahl nicht zu erkennen.

Wieso findet die Umverteilung von Eigelb und Eiklar erst beim Abbremsen der Rotation statt?
In beiden Fällen werden Eiklar und Eigelb durch die hohe Rotationsgeschwindigkeit an die Becherglaswand geschleudert. Auf jedes Teilchen der beiden Stoffgemische wirken drei Kräfte:

1. die Schwerkraft m·g (senkrecht nach unten wirkend)
2. die Zentrifugalkraft m·w²·r (senkrecht zur Becherglaswand wirkend)
3. die Auftriebskraft F_A (senkrecht zur Flüssigkeitsoberfläche wirkend).

In zwei der hier dargestellten Kräfte der Physik spielt die Masse m eine Rolle. Demnach sollten Teilchen mit einer größeren Masse und größeren Dichte in dem Experiment nach außen geschleudert werden. Wie oben mit Tabelle 2 und Tabelle 3 gezeigt, sind die Dichte und die Masse der Bestandteile von Eiklar größer als die der Stoffe von Eigelb. Auch die einfache Zentrifugation in Experiment 3 hat gezeigt, dass auf diese Weise keine Umkehr von Eigelb und Eiklar stattfindet.

Die Trennung und Umkehr von Eiklar und Eigelb erfolgt beim Abbremsen des flüssigen Eigelbs und des zähflüssigen Eiklars. Wird der Becher abgebremst, so wird durch die Reibungskraft zwischen der Glaswand und den Flüssigkeitsteilchen die Drehgeschwindigkeit (der Physiker spricht hierbei von der Winkelgeschwindigkeit) der Teilchen kleiner.

Nach den beiden Teilbeobachtungen müssen wir den Zusammenhalt von Eigelb durch die Eidotterhaut (in Experiment 4.1) und den Zusammenhalt von Eiklar in beiden Teilexperimenten vergleichen. Es muss davon ausgegangen werden, dass die Eidotterhaut im rohen Ei durch die starke Zentrifugation in der Eizentrifuge zerstört wird.

Während sich die Teilchen des Eigelbs in der Flüssigkeit relativ frei bewegen können, führen die auf jedes Teilchen wirkende Zentrifugalkraft und Schwerkraft dazu, dass sich die Flüssigkeitsteilchen an die Becherglaswand bewegen. Teilchen aus dem Eiklar, die durch die Zähigkeit des Ovomucin (für die Viskosität verantwortlich) zusammengehalten werden, sind durch diese Bindungskräfte der faserartigen Strukturen nicht so frei beweglich, wie die Teilchen des Eigelbs. Deshalb sammelt sich das Eiklar als zähflüssige Masse in der Mitte des rotierenden Glases.

Will man nun zu Ostern solch umgekehrt gekochte Eier in Serie herstellen, so empfiehlt es sich, möglichst frische Eier zu verwenden, da das Eiklar mit der Lagerzeit an Viskosität verliert. Die faserigen Strukturen des Ovomucin zersetzen sich während der Lagerung [3]. Das Eiklar wird mit der Zeit flüssiger, verliert seinen Zusammenhalt und der Effekt des Umkehrens beim Abbremsen in der Eischleuder führt nur zu einer schlechten Trennung von Eiklar und Eigelb.
Frohe Ostern und guten Appetit.

Quellen:
[1] http://www.chemieunterricht.de/dc2/grundsch/eier/eier1/vorlagen.htm (abgerufen am 25.3.2019)
[2] https://www.zeit.de/news-022011/20/iptc-bdt-20110220-290-28831594xml (abgerufen am 17.3.2019)
[3] Roth, Klaus: „Hart oder Weich - Allerlei vom Frühstücksei“ in Chemie in unserer Zeit; Vol 43 Issue 2, S. 61-; DOI: 10.1002/ciuz.200900485
[4] https://www.mn.uio.no/kjemi/tjenester/kunnskap/egg/
[5] https://www.regenthotels.com/regent-berlin/dining (abgerufen am 24.3.2019)
[6] https://www.zeit.de/2010/14/Ei-Onsen
[7] http://www.fooducation.org/2011/02/6x-c-egg-or-opposite-boiled-eggs.html#more
[8] Schwedt, Georg; Taschenatlas der Lebensmittelchemie; Thieme Verlag 1999; Stuttgart.
[9] Harriette Chick; Charles J. Martin; Die Dichte und das Lösungsvolumen einiger Proteine; Zeitschrift für Chemie und Industrie der Kolloide; February 1913, Volume 12, Issue 2, pp 69–71
Link: https://link.springer.com/article/10.1007/BF01503400 (abgerufen am 26.3.2019)
[10] von H.-D. Belitz, Werner Grosch, Peter Schieberle, Lehrbuch der Lebensmittelchemie; Springer Verlag 2013 S.536 ff.
[11] https://www.gourmet-blog.de/das-perfekte-ei-garen-das-beruhmte-onsen-ei/ (abgerufen am 16.3.2019)

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