Experimente:
Versuch: Substratspezifität der Urease

Enzyme sind vor allem bezüglich der Edukte (die man bei Enzymen Substrate nennt) sehr spezifisch. Ein Beispiel ist die Urease, ein Enzym, das Harnstoff (lat. urea) zersetzt.

O=C(NH₂)₂ + H₂O ———> CO₂ + 2 NH₃
Harnstoff                                                 

Die Urease kann bei der Reaktion zwischen Harnstoff und Thioharnstoff unterscheiden. Während sie den ersteren abbaut, bleibt der Thioharnstoff erhalten.

S=C(NH₂)₂ + H₂O ———> keine Reaktion
Thioharnstoff                                                 

Das gleiche ist der Fall bei N,N-Dimethylharnstoff (-> Versuch).

Man vergleicht hier treffend das Substrat mit einem Schlüssel, das Enzym mit einem dazu passenden Schloss. Dabei erweist sich die geometrische Struktur als äußerst wichtig. Geringste Veränderungen der Substratstruktur führen dazu, dass das Substrat nicht umgesetzt wird. Das gilt aber auch für die Struktur des gesamten Enzym-Proteins. Bei geringsten Änderungen wirkt sich das auf die Geometrie des aktiven Zentrums aus. Was im aktiven Zentrum der Urease abläuft, kann man in der Webseite für das Beispiel der Urease nachlesen. Auch das Chymotrypsin, ein proteinabbauendes Enzym, hat ein interessantes aktives Zentrum. Dies kommt dadurch zustande, dass sich weit entfernt liegende Aminosäurereste des Proteins durch zufällige Faltung gefunden haben. Das zeigt, wie wichtig die gesamte, ungestörte Struktur eines riesigen Enzymmoleküls für die Katalyse nötig ist. Andererseits ergeben sich daraus Möglichkeiten zur Steuerung der Enzymaktivität (allosterische Hemmung).

Gruppenspezifität
Enzyme, die auf Stoffgruppen wirken, nennt man gruppenspezifisch. Beispiele sind die Peroxidasen. Sie zersetzen Peroxide vom Typ R-OOH, wobei R ein H-Atom sein kann, aber auch ein organisches Molekül. Die Alkoholdehydrogenase oxidiert die homologe Reihe der Alkohole, ausgenommen das Methanol.
Hierzu gehören auch die Verdauungsenzyme, die zusammengesetzte Kohlenhydrate, Proteine oder Fette hydrolysieren. Ihre Substrate sind mehr oder weniger große Moleküle, die durch einen bestimmten Bindungstyp charakterisiert sind. So sind die Aminosäuren aller Proteine durch Peptidbindungen verknüpft. Alle polymeren Kohlenhydrate verbinden ihre Monosaccharide durch etherartige Vollacetalbindungen. Fette sind Glycerin-Ester. Diese Enzyme sind also bezüglich der Bindungstypen spezifisch.

Allerdings wirken sich bei der Gruppenspezifität auch die Reste der Monomere auf die Aktivität der Enzyme aus. Das gilt zum Beispiel für die Reste der Aminosäuren. So spaltet Trypsin nur zwischen den basischen Aminosäuren, Chymotrypsin dagegen neben den aromatischen Aminosäuren. Amylasen spalten nur a-glykosidische Bindungen der Stärke, lassen aber die Cellulose unangetastet, denn die besteht aus Glucosemolekülen, die b-glykosidisch untereinander verbunden sind. Diese spaltet die entsprechend spezialisierte b-Glykosidase, die Cellulase.

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