Wie differenziert die Abläufe in aktiven Zentren sind, sehen wir an den Beispielen Urease, ADH sowie Chymotrypsin. Bei letzterem liegen die katalytisch kooperativ wirksamen Aminosäurereste des Proteins weit auseinander und haben sich durch zufällige Faltung gefunden.
Das zeigt, wie wichtig die gesamte, ungestörte Struktur eines riesigen Proteinmoleküls für die enzymatische Katalyse ist. Geringste Änderungen dieser Konformation wirken sich auf die Geometrie des aktiven Zentrums aus. Andererseits ergeben sich daraus Möglichkeiten zur Steuerung und Kontrolle der Enzymaktivität (allosterische Hemmung; griech. allos, anders und stereos, starr, geformt).

Betrachten wir einmal eine Reaktionskette. Das erste Enzym stellt ein Produkt her, das über viele Stufen ein Endprodukt bildet. Wenn nun das Endprodukt nicht mehr gebraucht wird, so würde sich dieses anhäufen und die Zelle überschwemmen. In diesem Fall kann das Endprodukt im ersten Enzym der Kette ein Anlagerungszentrum (allosterisches Zentrum) besetzen, das nicht identisch ist mit dem katalytisch aktiven Zentrum. Dabei verändert sich die Geometrie des Enzyms; es hört auf zu arbeiten. Wird das Endprodukt durch Folgereaktionen aufgebraucht, so verlässt auch das hemmende Molekül das betroffene Enzym; es erhält seine aktive Struktur zurück und setzt seine Tätigkeit fort.
Man vergleicht dies gern mit der Regeltechnik und spricht deshalb von "Feed back"-Hemmung.

Ein schönes Beispiel ist die allosterische Hemmung des Citronensäure-Zyklus durch ATP. Das ist bekanntlich Endprodukt des Citronensäurezyklus und der anschließenden Atmungskette. Es hemmt das Enzym Citrat-Synthetase, das die Einstiegsreaktion in den Citronensäure-Zyklus, die Bildung von Citrat aus Oxalessigsäure und Acetyl-CoA, katalysiert.

Es gibt aber auch die allosterische Aktivierung. Beispiele:

1	Bei zu hohem Blutzuckerangebot wird die Glykogensynthese angekurbelt. Dazu wird die Glykogen-Synthetase durch Glucose-6-Phosphat aktiviert.
2	Wenn zuviel Citrat vorhanden ist, muss der Citronensäure-Zyklus ausgebremst werden. Dazu wird durch Citrat das Enzym Acetyl-CoA-Carboxylase aktiviert. Das ist das Startenzym für die Fettsäuresynthese. Dies hat zur Folge, dass Acetyl-CoA (anstatt im Citronensäure-Zyklus verbraucht zu werden) in die Fettsäuresynthese umgelenkt wird.
3	ADP aktiviert Enzyme des Glykogenabbaus sowie der Glykolyse.

Im Allgemeinen bilden mehrere Moleküle eines allosterisch beeinflussbaren Enzyms einen quarternären Proteinkomplex aus identischen Untereinheiten. Dieser ist noch feiner regulierbar, da er seine Tätigkeit nicht abrupt, sondern nach und nach einstellt oder aufnimmt.

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