Das Erhitzen von Milch führt neben einer offensichtlichen Hautbildung noch zu einer geschmacklichen Veränderung. Ganz besonders ist davon die H-Milch betroffen. Worauf ist diese Veränderung zurückzuführen?

Die Milchproteine setzen sich aus Caseinen und Molkenproteinen (vor allem b-Lactoglobulin und a-Lactalbumin) zusammen. Molkenproteine weisen eine globuläre Struktur auf, die im nativen Zustand durch Disulfidgruppen (-S-S-) und durch Ionen- und Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert wird. In Abhängigkeit vom pH-Wert kann b-Lactoglobulin auch di- oder tetramer vorkommen.
Wird die Milch erhitzt, kommt es zunächst zu einer Auffaltung der globulären Struktur des b-Lactoglobulins. Die so freigelegten SH-Gruppen können nun mit anderen denaturierten Proteinketten neue Disulfidbrücken bilden und so zu Aggregaten reagieren. Letztere sind als das Strukturelement der Milchhaut anzusehen.
Der Kochgeschmack ist nun auf die bei der Spaltung der Disulfidbrücken freigesetzten Sulfhydrylgruppen (SH-Gruppen) zurückzuführen, aber auch durch die sich aus den schwefelhaltigen Aminosäuren bildenden Abbauprodukte. So entsteht aus der Aminosäure Methionin über den Streckerabbau zunächst Methional, welches dann weiter über Methanthiol zu dem ebenfalls für den Kochgeschmack verantwortlichen Dimethylsulfid reagiert.

Methional ist übrigens auch für den dir sicher bekannten Lichtgeschmack verantwortlich. Es entsteht unter Lichteinfluss und der Wirkung von Riboflavin (Vitamin B₂) als Fotosensibilisator.

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