Experimente:
Versuch: H₂O₂-Zerfall und verschiedene Katalysatoren
Versuch: Eisenverbindungen zersetzen Wasserstoffperoxid
Versuch: Zwischenkomplexbildung bei der katalytischen Zersetzung von Wasserstoffperoxid mit Eisen(III)-salzen
Versuch: Nachweis der Katalase in Kartoffeln

Es gibt viele Möglichkeiten, Wasserstoffperoxid katalytisch zu zersetzen (-> Versuch). Die effektivste ist sicherlich die mit der Katalase, die in unserem Blut zu finden ist.

Blut zersetzt Wasserstoffperoxid
(Foto: Daggi)

Die Katalase ist ein relativ großes Enzym mit der Molmasse 2,4 · 10⁵ g/mol. Es enthält vier Hämgruppen. In diesen befindet sich das Eisen im Oxidationszustand +III. Das hat bekanntlich die Koordinationszahl 6. Vier Bindungen zielen zu den N-Atomen des Porphyrinrings des Häm, eine zu einem Aminosäurerest des Proteins und die sechste Koordinationsstelle ist mit einem Wassermolekül besetzt.

Hauptaufgabe der Katalase ist die Zerstörung des Zellgifts Wasserstoffperoxid. Dieses stammt letztlich vor allem aus Sauerstoff, der bei der Endreaktion der Atmungskette statt vier nur ein Elektron erhalten hat. Das so gebildete, sehr toxische Superoxid-Ion O₂^- wird durch die Superoxid-Dismutase umgesetzt.

2 O₂^- + 2 H⁺ ———> H₂O₂ + O₂

Der systematische Name der Katalase ist H₂O₂ : H₂O₂-Oxidoreduktase. Ihre Katalysewirkung betrifft die Redoxreaktion zwischen zwei H₂O₂-Molekülen, also eine Disproportionierung.

Redoxreaktion: H₂O₂ + H₂O₂ ———> 2 H₂O + O₂    /exotherm

In diesem Zusammenhang sei daran erinnert, dass H₂O₂ je nach Umgebung einmal als Oxidationsmittel und einmal als Reduktionsmittel wirken kann.

Reduktion: H₂O₂ + 2 e^- ———> 2 OH^-      (H₂O₂ ist Oxidationsmittel)

Oxidation: H₂O₂ ———> O₂ + 2 H⁺ + 2 e^-      (H₂O₂ ist Reduktionsmittel)

Redoxreaktion: H₂O₂ + H₂O₂ ———> 2 H₂O + O₂

Es findet also ein Elektronenübergang zwischen zwei Molekülen statt, an dem die Katalase beteiligt ist.

Die Katalase ist überall in unserem Körper, besonders konzentriert aber in der Leber und in den roten Blutkörperchen zu finden. Umgekehrt kann man mit der Katalase-Reaktion auch den Nachweis für das Vorliegen des Enzyms führen (-> Versuch). So findet man die Katalase auch in Kartoffelschalen und in Bananen. Das ist nicht verwunderlich, denn die Superoxid-Ionen bedrohen alle aeroben Organismen.

Die Katalase ist eines der effektivsten Enzyme. Es hat einen Q₁₀-Wert von nahezu 1. Die Umsatzzahl ist entsprechend hoch: 5 · 10⁶ Moleküle/min. Hier wird jedes H₂O₂-Molekül, das durch Diffusion mit dem aktiven Zentrum in Kontakt kommt, augenblicklich zerlegt. Wir sprechen in diesem Fall sogar von einem "Ping-Pong-Mechanismus", also einem Mechanismus scheinbar ohne merkliche Zwischenverbindung.
Dennoch muss natürlich eine Zwischenverbindung da sein. Das kann man mit Hilfe von spektroskopischen Änderungen am Häm feststellen. Häm ist tiefrot gefärbt (Blutfarbe!) und hat eine typische Absorptionsbande bei 405 nm. Diese verschiebt sich im Verlauf der Reaktion. Außerdem verändern sich die magnetischen Eigenschaften des Enzyms; das spricht für das Auftreten von ungepaarten Elektronen, also von Radikalmolekülen.

Ohne Substrat liegt die Katalase komplexiert mit Wasser, also als Kat-Fe³⁺-OH₂ vor. Das Wassermolekül wird durch ein Wasserstoffperoxid-Molekül verdrängt. Denn H₂O₂ bildet Komplexe mit Übergangsmetallen wie Chrom oder Kupfer(II), die allesamt H₂O₂ zu zersetzen vermögen. Das gilt ganz besonders auch für Eisen-Verbindungen. Die sind schon lange bekannt dafür, dass sie katalytische Fähigkeiten zur Zersetzung von Wasserstoffperoxid zeigen (-> Versuch).
Was im aktiven Zentrum der Katalase abläuft, weiß man noch nicht so richtig. Deshalb schildern wir hier die Vorgänge bei der in vitro-Reaktion von Eisen-Ionen mit Wasserstoffperoxid.

Katalysekreisprozess der Zersetzung von H₂O₂ durch Fe³⁺-Ionen

Bei Gegenwart von H₂O₂ bildet sich ein Sauerstoffkomplex des Eisens, das intermediär in der Oxidationsstufe +V vorliegt. Dieser reagiert unter Rückbildung von Fe³⁺ mit einem weiteren Molekül H₂O₂ zu Sauerstoff und Wasser.

Es gibt noch weitere Mechanismen, unter anderem solche, bei denen ·OH-Radikale und HOO·-Radikale auftreten. Diese bilden radikalische Reaktionsketten und können somit die hohe Reaktionsgeschwindigkeit besser erklären.

Redoxkettenreaktion der Zersetzung von H₂O₂ durch Fe³⁺-Ionen

Offenbar fördert der Einbau von Eisen-Ionen in den Porphyrinring und in das Enzymprotein die katalytische Fähigkeit der Eisen-Ionen, denn die Wirkung von Katalase ist viel stärker als die der Eisen-Ionen (-> Versuch). Es wird auch diskutiert, ob nicht auch einzelne Aminosäurereste aus dem Protein oder sogar der Porphyrinring an der Redoxreaktion beteiligt sind.

Zur Chemie mit Wasserstoffperoxid haben wir eine große Webseitengruppe.

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