Experimente:
Versuch: Nachweis von gebundenem Stickstoff in organischen Verbindungen
Versuch: Nachweis der Aminogruppen im Protein
Versuch: Biuret-Reaktion
Versuch: Nachweis von Aminosäuren: Die Ninhydrin-Reaktion

Eiweiße, die Proteine (griechisch: proteios = erstrangig), sind an vielen Strukturen und Funktionen eines Organismus beteiligt. Sie sind die vielseitigsten Biomoleküle und daher Grundstoffe des Lebens. Schon Bakterien besitzen mehrere tausend verschiedene Arten von Proteinmolekülen, die unterschiedliche lebensnotwendige Aufgaben innerhalb der Zelle wahrnehmen. Den menschlichen Körper bauen wahrscheinlich bis zu 100.000 verschiedene Proteine auf.

Proteine haben viele Gesichter. Beispielsweise treten sie als Enzyme oder Hormone in Erscheinung und sorgen so dafür, dass Reaktionen überhaupt erst stattfinden können und für uns wichtige Informationen - auch von außen - durch Botenstoffe übertragen werden. Unsere Muskeln bestehen zu einem großen Teil aus Proteinen und unsere Haut enthält elastische Proteinfasern. Im Unterschied zu diesen unlöslichen Gerüstproteinen übernehmen die wasserlöslichen Proteine wichtige Aufgaben im Stoffwechsel.
Auch durch die Nahrung nehmen wir eine Vielzahl von Proteinen auf, die durch die Verdauung erst zu Aminosäuren und dann zu körpereigenem Eiweiß umgeformt werden. Insbesondere Milch ist hinsichtlich der Proteinzufuhr eines der wichtigsten Grundnahrungsmittel überhaupt (Proteine der Milch). In vielen Lebensmitteln liegen die Proteine nicht mehr in ihrer ursprünglichen, d. h. natürlichen Form vor, sondern sind durch die Bearbeitung (Erhitzen, Ansäuerung etc.) in ihrer räumlichen Gestalt verändert worden. Man bezeichnet diese Veränderung in der Gestalt und dadurch bedingt im chemischen Verhalten als Denaturierung.

Wie sind Proteine zusammengesetzt?
Alle Eiweiße bestehen aus Makromolekülen mit einem Molekulargewicht zwischen 6000 und über 100.000 g/mol.

Sie bestehen aus ca. zwanzig verschiedenen L-Aminosäuren, die über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind.

Je nach Anzahl der verknüpften Aminosäuren unterscheidet man:

- Oligopeptide: 2-9 Aminosäuren
- Polypeptide: 10-100 Aminosäuren
- Makropeptide oder Proteine: Mehr als 100 Aminosäuren

Proteine können aus einer oder auch aus mehreren Polypeptidketten gebildet werden.

Durch die Anzahl, Art und Reihenfolge der Aminosäuremoleküle erhält jedes Protein eine ganz bestimmte charakteristische räumliche Gestalt (Konformation). Erst in dieser Anordnung sind Proteine biologisch aktiv. Wie schon oben erwähnt, kann man die Konformation durch Denaturieren verändern. Bei der Bearbeitung von Lebensmitteln spielt das eine ganz wichtige Rolle.

Nachweise für funktionelle Gruppen mit Stickstoff in Proteinen
Beim Nachweis von Stickstoff nutzt man die Flüchtigkeit von Ammoniak aus, das sich aus Peptidgruppen oder aus freien Aminogruppen durch Erhitzen mit Ätznatron gebildet hat, und das man durch den Geruch und durch das sich blau färbende Lackmuspapier nachweisen kann.

Man kann zum Nachweis aber auch die C-N-Folge in der Peptidbindung ausnutzen: Beim Erhitzen mit Natrium bildet sich daraus Cyanid, das mit der Berliner Blau-Reaktion nachgewiesen wird.

Noch ein Hinweis: Erwärmt man eine Protein-Probe, die man zuvor mit Ninhydrin-Lösung versetzt hat, kommt es zu einer Blauviolettfärbung, die für freie Aminosäuren typisch ist. Das liegt nicht etwa daran, dass das Protein beim Erwärmen in Aminosäuren zerlegt wurde. Ninhydrin reagiert dabei mit den wenigen Aminosäuren, die im Protein als Verunreinigungen enthalten sind.

Für die Anwesenheit von Peptidbindungen (-CO-NH-) gibt es eine spezifische Nachweisreaktion, die Biuret-Reaktion. Der Nachweis ist positiv, wenn bei der Zugabe der Kupfersulfatlösung eine Violettfärbung auftritt. Die Färbung beruht auf der Reaktion der Peptidbindung mit Kupfer zu einem Kupfer-Eiweiß-Komplex.

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