Experimente:
Versuch: Von der Milch zur Molke
Versuch: Denaturierung der Molkenproteine
Versuch: Biuret-Reaktion
Versuch: Xanthoprotein-Reaktion
Versuch: Nachweis von Aminosäuren: Die Ninhydrin-Reaktion
Versuch: Fällung von Proteinen durch verschiedene Einflüsse
Versuch: Labenzym: Eine Casein fällende Protease

Bei der Versorgung des Körpers mit lebensnotwendigen Eiweißbausteinen, den essentiellen Aminosäuren, spielen Milch- und Milchprodukte eine ganz besondere Rolle, denn durch Milch können wir einen großen Teil unseres Bedarfs an diesen Aminosäuren decken. Die Milch hat demnach eine hohe biologische Wertigkeit. Die biologische Wertigkeit gibt an, wie viel Prozent Körpereiweiß aus dem aufgenommenen Nahrungseiweiß hergestellt werden kann.

Beispielsweise ist Lysin eine dieser wichtigen essentiellen Aminosäuren in der Milch, die in vielen - vor allem pflanzlichen - Proteinen in nur geringer Menge vorkommt. Daher eignet sich Milch mit ihrem recht hohen Lysin-Gehalt gut, um einen Mangel auszugleichen.
Allerdings treten bei vielen technischen Prozessen häufig Verluste an Lysin auf, da es sehr reaktionsfreudig ist (z. B. durch die Maillard-Reaktion).

Bei den Proteinen der Milch unterscheidet man zwei große Fraktionen, die Molkenproteine (ca. 14-24 % des Gesamtproteins) und die Caseine (ca. 76-86 % des Gesamtproteins). Jede von ihnen setzt sich aus verschiedenen Proteinarten zusammen.

Caseine
Alle Caseine enthalten Phosphor, weshalb man sie auch als Phosphorproteine bezeichnet. Man unterscheidet:
a-Caseine, die mit der in Milch üblichen Konzentration an Ca²⁺-Ionen ein unlösliches Calciumsalz bilden.

b-Caseine sind Moleküle, die ein polares und ein unpolares Ende haben, sie können ebenfalls durch die in der Milch enthaltenen Ca²⁺-Ionen ausgefällt werden.

k-Caseine enthalten neben Phosphor noch einen Anteil an Kohlenhydraten. Diese Caseinkomponente ist die einzige, die auch in Gegenwart von Ca²⁺-Ionen in der in der Milch vorkommenden Konzentration löslich ist. Darüber hinaus kann es die mit Ca²⁺-Ionen fällbaren a- und b-Caseinfraktionen vor einer Ausfällung schützen. Diese Eigenschaft ist für die Bildung stabiler Caseinkomplexe und Caseinmicellen von entscheidender Bedeutung.
Durch Labenzyme verliert das k-Casein seine Schutzwirkung und das Casein der Milch fällt aus. Die Milch wird "dick".

Bei g-Caseinen handelt es sich um Proteine, die durch milcheigene proteolytische, d. h. eiweißabbauende Enzyme aus b-Caseinen entstehen.

Die Bezeichnung mit griechischen Buchstaben ergibt sich übrigens aus der Reihenfolge der Wanderungsgeschwindigkeiten beim Trennen mit Hilfe der Elektrophorese (Trennung von Proteinen in einem elektrischen Feld).

Molkenproteine
Die Molkenproteine, die hauptsächlich aus Globulinen und Albuminen bestehen, setzen sich im Wesentlichen aus Immunoglobulinen, Rinderserumalbumin, b-Lactoglobulin, a-Lactalbumin und Proteosepepton zusammen. Sie unterscheiden sich von Caseinen vor allem durch ihre starke Hitzeempfindlichkeit und ihre geringe Säureempfindlichkeit.

Isolierung der Protein-Fraktionen
Willst du die Protein-Fraktionen voneinander trennen, so brauchst du die Milch nur mit Essigsäure anzusäuern: die Caseine fallen aus, während die in der Molke gelösten Molkenproteine zurückbleiben. Zur Isolierung der Molkenproteine erhitzt du danach einfach die Molke auf 90 °C.

Industriell ist die Caseingewinnung auf mehrere Arten möglich. Bei der Verwendung von Säuren (Salzsäure, Schwefelsäure, Milchsäure oder Phosphorsäure) wird bei 35-50 °C auf pH 4,2-4,6 eingestellt (Isoelektrischer Punkt des Caseins 4,6-4,7). Das grobkörnige Casein wird über Dekantierzentrifugen abgetrennt, gewaschen und anschließend mit dem Fließbettverfahren getrocknet. Werden Enzyme (Proteinasen: Chymosin, Pepsin) eingesetzt, wird nach der Fällung in der Molke auf 65 °C erwärmt. Über ein weiteres Verfahren zur Caseingewinnung, der Milchsäuregärung, kannst du dich auf der Seite Von der Milch zum Käse genauer informieren.

Casein und Molkenproteine können auch zusammen ausgefällt werden. Dazu wird die Calciumkonzentration in der Milch durch Zusatz von 0,24 % Calciumchlorid erhöht und anschließend auf 90 °C erhitzt. Ebenso ist es möglich, hitzedenaturierte Molkenproteine durch Ansäuern der Milch gemeinsam mit Casein auszufällen. Nach dem Waschen und Trocknen ergeben sich Copräzipate, die bis zu 96 % des Milchproteins enthalten.

Caseinate oder aufgeschlossenes Milcheiweiß werden aus Casein durch alkalischen Aufschluss bei 80-90 °C und einem pH Wert von 6,2-6,7 hergestellt. Nach dem Sprühtrocknen erhält man gut lösliche bzw. gut dispergierbare Produkte, die z. B. für Diäterzeugnisse und immer häufiger für Sportlernahrung Verwendung finden.

Caseine und Caseinate finden nicht nur im Lebensmittelbereich zur Proteinanreicherung und/oder zur Erzielung bzw. Stabilisierung bestimmter physikalischer Eigenschaften bei Fleischwaren, Backwaren, Süßwaren, Getreideprodukten, Eiscreme und vielen anderen Produkten Verwendung, sie werden auch außerhalb des Lebensmittelbereichs wie z. B. in der Papierindustrie, Klebstoffindustrie, Textilindustrie und Pigmentfarbenindustrie eingesetzt. Man bezeichnet dies als "Non-food-uses". Der neueste Trend ist der Einsatz von Caseinaten als Rohstoff für biologisch abbaubare Lebensmittelverpackungen.

Fettkügelchenhüllenproteine
Neben den Molkenproteinen und den Caseinen gibt es noch die Membran- oder Fettkügelchenhüllenproteine. Wie der Name schon sagt, sind diese Proteine, die zum Teil aufgrund ihres lipophilen Anteils zu den Lipoproteinen gehören, neben diversen anderen Verbindungen in der äußeren Membran der Fettkügelchen anzutreffen. Membranproteine haben wesentlichen Einfluss auf die Traubenbildung beim Aufrahmen.

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